Cet article met en lumière les six facteurs affectant l’activité enzymatique.

Les six facteurs sont: (1) Concentration de l’enzyme (2) Concentration du Substrat (3) Effet de la Température (4) Effet du pH (5) Effet de la Concentration du Produit et (6) Effet des Activateurs.

Le contact entre l’enzyme et le substrat est la condition préalable la plus essentielle à l’activité enzymatique.

Les facteurs importants qui influencent la vitesse de la réaction enzymatique sont discutés ci-dessous:

Facteur #1. Concentration de l’enzyme:

Lorsque la concentration de l’enzyme augmente, la vitesse de la réaction augmente proportionnellement (Fig. 66.1). En fait, cette propriété de l’enzyme est utilisée pour déterminer les activités des enzymes sériques pour le diagnostic des maladies.

Facteur #2. Concentration du Substrat:

L’augmentation de la concentration de substrat augmente progressivement la vitesse de réaction enzymatique dans la gamme limitée de niveaux de substrat. Une hyperbole rectangulaire est obtenue lorsque la vitesse est représentée par rapport à la concentration en substrat (Fig. 66.2). Trois phases distinctes de la réaction sont observées dans le graphique.

Cinétique de l’enzyme et valeur Km:

L’enzyme (E) et le ou les substrats se combinent pour former un complexe enzyme-substrat instable (ES) pour la formation du produit (P).

Ici, k1, k2 et k3 représentent les constantes de vitesse pour les réactions respectives, comme indiqué par des flèches.

Km, la constante de Michaelis-Menten (ou constante de Brig et Haldane), est donnée par la formule

L’équation suivante est obtenue après une manipulation algébrique appropriée.

où v = Vitesse mesurée,

Vmax = Vitesse maximale,

S = Concentration du substrat,

Km = constante de Michaelis-Menten.

Km ou la constante de Michaelis-Menten est définie comme la concentration du substrat (exprimée en moles/lit) pour produire une vitesse demi-maximale dans une réaction catalysée par une enzyme. Il indique que la moitié des molécules d’enzyme (soit 50%) sont liées aux molécules de substrat lorsque la concentration en substrat est égale à la valeur Km.

La valeur Km est une constante et une caractéristique d’une enzyme donnée. C’est un représentant pour mesurer la force du complexe ES. Une faible valeur Km indique une forte affinité entre l’enzyme et le substrat, tandis qu’une valeur Km élevée reflète une faible affinité entre eux. Pour la majorité des enzymes, les valeurs Km sont comprises entre 10-5 et 10-2 moles.

Ligne tisserand-Burk double tracé réciproque:

Pour la détermination de la valeur Km, la courbe de saturation du substrat (Fig. 66.2) n’est pas très précis car Vmax est approché asymptotiquement. En prenant les réciproques de l’équation (1), on obtient une représentation graphique en ligne droite.

Le tracé de la ligne weaver-Burk est illustré à la Fig. 66.3. Il est beaucoup plus facile de calculer le Km à partir de l’interception sur l’axe des abscisses qui est – (1 / Km). De plus, le double tracé réciproque est utile pour comprendre l’effet de diverses inhibitions.

Facteur #3. Effet de la température:

La vitesse d’une réaction enzymatique augmente avec l’augmentation de la température jusqu’à un maximum, puis diminue. Une courbe en forme de cloche est généralement observée (Fig. 66.4).

La température optimale pour la plupart des enzymes est comprise entre 40 °C et 45 °C. Cependant, quelques enzymes (par exemple les phosphokinases de venin, l’adénylate kinase musculaire) sont actives même à 100 ° C. En général, lorsque les enzymes sont exposées à une température supérieure à 50 ° C, on observe une dénaturation conduisant à un dérèglement de la structure native (tertiaire) de la protéine et du site actif. La majorité des enzymes deviennent inactives à une température plus élevée (supérieure à 70°C).

Facteur #4. Effet du pH :

L’augmentation de la concentration en ions hydrogène (pH) influence considérablement l’activité enzymatique et une courbe en forme de cloche est normalement obtenue (Fig. 66.5). Chaque enzyme a un pH optimal auquel la vitesse est maximale.

La plupart des enzymes des organismes supérieurs montrent une activité optimale autour du pH neutre (6-8). Il existe cependant de nombreuses exceptions comme la pepsine (1-2), la phosphatase acide (4-5) et la phosphatase alcaline (10-11) pour un pH optimal.

Facteur #5. Effet de la concentration du produit :

L’accumulation de produits de réaction diminue généralement la vitesse de l’enzyme. Pour certaines enzymes, les produits se combinent avec le site actif de l’enzyme et forment un complexe lâche et inhibent ainsi l’activité de l’enzyme. Dans le système vivant, ce type d’inhibition est généralement empêché par une élimination rapide des produits formés.

Facteur #6. Effet des activateurs:

Certaines enzymes nécessitent certains cations métalliques inorganiques tels que Mg2+, Mn2+, Zn2 +, Ca2 +, Co2 +, Cu2+, Na +, K +, etc. pour leur activité optimale. Rarement, des anions sont également nécessaires pour l’activité enzymatique, par exemple l’ion chlorure (CI-) pour l’amylase.