hirdetések:
ez a cikk rávilágít az enzimaktivitást befolyásoló hat tényezőre.
a hat tényező: (1) az enzim koncentrációja (2) a szubsztrát koncentrációja (3) a hőmérséklet hatása (4) a pH hatása (5) A termékkoncentráció hatása és (6) az aktivátorok hatása.
az enzim és a szubsztrát közötti érintkezés az enzimaktivitás legfontosabb előfeltétele.
hirdetések:
az enzimreakció sebességét befolyásoló fontos tényezőket az alábbiakban tárgyaljuk:
1.tényező. Az enzim koncentrációja:
az enzim koncentrációjának növekedésével a reakció sebessége arányosan növekszik (ábra. 66.1). Valójában az enzim ezen tulajdonságát használják a szérum enzimek aktivitásának meghatározására a betegségek diagnosztizálására.
tényező # 2. A szubsztrát koncentrációja:
hirdetések:
a szubsztrátkoncentráció növekedése fokozatosan növeli az enzimreakció sebességét a szubsztrátszintek korlátozott tartományán belül. Egy téglalap alakú hiperbola kapunk, ha sebesség ábrázoljuk szemben a szubsztrát koncentrációja (ábra. 66.2). A reakció három különböző fázisát figyeljük meg a grafikonon.
Enzimkinetika és Km érték:
az enzim (E) és a szubsztrát (ok) egymással kombinálva instabil enzim-szubsztrát komplexet (ek) képeznek a termék (P) képződéséhez.
itt a k1, k2 és k3 az egyes reakciók sebességállandóit jelöli, amint azt a nyilak jelzik.
Km, a Michaelis-Menten-állandó (vagy Brig-és Haldane-állandó) a következő képlettel adható meg
a következő egyenletet megfelelő algebrai manipuláció után kapjuk meg.
ahol v = mért sebesség,
Vmax = maximális sebesség,
S = Szubsztrátkoncentráció,
Km = Michaelis-Menten állandó.
hirdetések:
Km vagy a Michaelis-Menten-állandó az a szubsztrátkoncentráció (MOL/lit-ben kifejezve), amely egy enzim által katalizált reakcióban a maximális sebesség felét eredményezi. Azt jelzi, hogy az enzimmolekulák fele (azaz 50%) kötődik a szubsztrátmolekulákhoz, ha a szubsztrátkoncentráció megegyezik a Km értékkel.
a Km érték egy adott enzim állandó és jellemző tulajdonsága. Ez egy képviselő az ES komplex erősségének mérésére. Az alacsony Km érték az enzim és a szubsztrát közötti erős affinitást jelzi, míg a magas Km érték a gyenge affinitást tükrözi közöttük. Az enzimek többségénél a Km értékek 10-5-10-2 MOL tartományban vannak.
Line weaver-Burk kettős kölcsönös telek:
hirdetések:
a Km érték meghatározásához a szubsztrát telítési görbéje (ábra. 66.2) nem túl pontos, mivel a Vmax-ot aszimptotikusan közelítik meg. Az (1) egyenlet reciprokainak felvételével egyenes vonalú grafikus ábrázolást kapunk.
a vonal weaver-Burk telek ábrán látható. 66.3. Sokkal könnyebb kiszámítani a Km-t az X tengely metszéspontjától, amely -(1/Km). Ezenkívül a kettős reciprok diagram hasznos a különféle gátlások hatásának megértésében.
tényező # 3. A hőmérséklet hatása:
Az enzimreakció sebessége a hőmérséklet maximális növekedésével növekszik, majd csökken. Általában harang alakú görbét figyelnek meg (ábra. 66.4).
az enzimek többségének optimális hőmérséklete 40-45 C között van. Azonban néhány enzim (pl. méregfoszfokinázok, izomadenilát-kináz) még 100 C-on is aktívak. általában, amikor az enzimek 50 C-nál magasabb hőmérsékletnek vannak kitéve, a denaturáció a fehérje és az aktív hely natív (tercier) szerkezetének zavarához vezet. Az enzimek többsége magasabb hőmérsékleten inaktívvá válik (70cc felett).
4.tényező. A pH hatása:
a hidrogénion-koncentráció (pH) növekedése jelentősen befolyásolja az enzimaktivitást, és általában harang alakú görbét kapunk (ábra. 66.5). Minden enzimnek optimális pH-ja van, amelynél a sebesség maximális.
a magasabb rendű organizmusok legtöbb enzimje optimális aktivitást mutat a semleges pH (6-8) körül. Vannak azonban olyan kivételek, mint a pepszin (1-2), a savas foszfatáz (4-5) és az alkalikus foszfatáz (10-11) az optimális pH eléréséhez.
5.faktor. A termékkoncentráció hatása:
a reakciótermékek felhalmozódása általában csökkenti az enzim sebességét. Bizonyos enzimek esetében a termékek az enzim aktív helyével kombinálódnak, laza komplexet képeznek, és így gátolják az enzimaktivitást. Az élő rendszerben az ilyen típusú gátlást általában megakadályozza a képződött termékek gyors eltávolítása.
6.tényező. Az aktivátorok hatása:
néhány enzimhez bizonyos szervetlen fém kationokra van szükség, például Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+ stb. optimális aktivitásuk érdekében. Ritkán anionokra is szükség van az enzimaktivitáshoz, például kloridionra (CI–) az amilázhoz.