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この記事では、酵素活性に影響を与える六つの要因に光を投げます。
六つの要因は、(1)酵素の濃度(2)基質の濃度(3)温度の影響(4)pHの影響(5)生成物濃度の影響および(6)活性化剤の影響である。
酵素と基質との接触は、酵素活性のための最も重要な前提条件である。
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酵素反応の速度に影響を与える重要な因子は、以下で議論されています：
因子＃1。 酵素の濃度：
酵素の濃度が増加するにつれて、反応速度は比例して増加する（図。 66.1). 実際、酵素のこの特性は、疾患の診断のための血清酵素の活性を決定する際に使用される。
要因#2。 基質の集中:
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基質濃度の増加は、基質レベルの限られた範囲内で酵素反応の速度を徐々に増加させる。 基板濃度に対して速度をプロットすると、矩形双曲線が得られます(図1)。 66.2). 反応の三つの異なる相がグラフで観察された。
酵素反応速度およびKm値：
酵素（E）と基質（S）は互いに結合して、生成物（P）の形成のための不安定な酵素-基質複合体（ES）を形成する。
ここで、ｋ１、ｋ２およびｋ３は、矢印で示すように、それぞれの反応の速度定数を表す。
Kmは、ミカエリス-メンテン定数（またはブリッグ定数とハルダン定数）であり、次式で与えられる。
以下の式は、適切な代数操作の後に得られる。
ここで、v=測定速度、
Vmax=最大速度、
S=基質濃度、
Km=ミカエリス-メンテン定数。
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Kmまたはミカエリス-メンテン定数は、酵素触媒反応において半最大速度を生成するための基質濃度（モル/リットルで表される）として定義される。 これは、基質濃度がKm値に等しいとき、酵素分子の半分（すなわち50％）が基質分子と結合していることを示している。
Km値は一定であり、与えられた酵素の特徴的な特徴である。 これは、ES複合体の強度を測定するための代表的なものです。 低いＫｍ値は酵素と基質との間の強い親和性を示し，高いＫｍ値はそれらの間の弱い親和性を示す。 酵素の大部分では、Km値は10-5から10-2モルの範囲にある。
ライン-ウィーバー-バーク二重逆数プロット:
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Ｋｍ値の決定のためには、基板飽和曲線（図。 Vmaxは漸近的に接近するので、66.2）はあまり正確ではありません。 式(1)の逆数をとることにより、直線グラフィック表現が得られる。
ラインウィーバー-バークプロットを図に示します。 66.3. X軸の切片からKmを計算する方がはるかに簡単です-（1/Km）。 さらに、二重逆数プロットは、様々な抑制の効果を理解するのに有用である。
要因#3。 温度の影響：
酵素反応の速度は、温度の上昇とともに最大まで増加し、その後低下する。 通常、ベル状の曲線が観察される（図10）。 66.4).
酵素のほとんどのための最適温度は40°C-45°C.の間にあります。 しかし、いくつかの酵素（例えば、毒ホスホキナーゼ、筋肉アデニル酸キナーゼ）は、100℃でも活性であり、一般に、酵素が50℃以上の温度に曝されると、タンパク質の天然（三次）構造および活性部位に障害をもたらす変性が見られる。 酵素の大部分は、より高い温度（70℃以上）で不活性になる。
因子#4。 PHの影響:
水素イオン濃度(pH)の増加は酵素活性にかなり影響を与え、通常は鐘状の曲線が得られる(Fig. 66.5). 各酵素は、速度が最大である最適ｐＨを有する。
高等生物の酵素のほとんどは、中性pH（6-8）の周りに最適な活性を示します。 しかし、最適pHにはペプシン（1-2）、酸性ホスファターゼ（4-5）、アルカリホスファターゼ（10-11）のような多くの例外があります。
第5因子。 生成物濃度の影響：
反応生成物の蓄積は、一般的に酵素速度を低下させる。 特定の酵素については、生成物は酵素の活性部位と結合し、緩い複合体を形成し、したがって酵素活性を阻害する。 生体系では、このタイプの阻害は、一般に、形成された生成物の迅速な除去によって防止される。