reclame:
dit artikel werpt licht op de zes factoren die de enzymactiviteit beïnvloeden.
de zes factoren zijn: (1) concentratie van het enzym (2) concentratie van het substraat (3) effect van de temperatuur (4) Effect van de pH (5) Effect van de Productconcentratie en (6) Effect van de activatoren.
het contact tussen het enzym en het substraat is de meest essentiële voorwaarde voor enzymactiviteit.
advertenties:
de belangrijke factoren die de snelheid van de enzymreactie beïnvloeden worden hieronder besproken:
Factor # 1. Concentratie van het enzym:
naarmate de concentratie van het enzym toeneemt, neemt de snelheid van de reactie proportioneel toe (Fig. 66.1). In feite wordt deze eigenschap van enzym gebruikt bij het bepalen van de activiteiten van serumenzymen voor de diagnose van ziekten.
Factor 2. Concentratie van het substraat:
reclame:
verhoging van de substraatconcentratie verhoogt geleidelijk de snelheid van de enzymreactie binnen het beperkte substraatniveau. Een rechthoekige hyperbool wordt verkregen wanneer de snelheid wordt uitgezet tegen de substraatconcentratie (Fig. 66.2). Drie verschillende fasen van de reactie worden waargenomen in de grafiek.
Enzymkinetiek en Km-waarde:
het enzym (E) en substraat (en) combineren elkaar tot een instabiel enzym-substraat complex (ES) voor de vorming van product (P).
hier vertegenwoordigen k1, k2 en k3 de snelheidsconstanten voor de respectieve reacties, zoals aangegeven door pijlen.
Km, de constante van Michaelis-Menten (of de constante van Brig en Haldane), wordt gegeven door de formule
de volgende vergelijking wordt verkregen na geschikte algebraïsche manipulatie.
waarbij v = gemeten snelheid,
Vmax = maximumsnelheid,
S = Substraatconcentratie,
Km = Michaelis-mentenconstante.
advertenties:
Km of de Michaelis-mentenconstante wordt gedefinieerd als de substraatconcentratie (uitgedrukt in Mol/lit) om de halve maximumsnelheid te produceren in een enzym gekatalyseerde reactie. Het geeft aan dat de helft van de enzymmoleculen (d.w.z. 50%) gebonden zijn aan de substraatmoleculen wanneer de substraatconcentratie gelijk is aan de Km-waarde.
Km-waarde is een constante en karakteristieke eigenschap van een bepaald enzym. Het is een vertegenwoordiger voor het meten van de sterkte van ES complex. Een lage Km-waarde wijst op een sterke affiniteit tussen enzym en substraat, terwijl een hoge Km-waarde een zwakke affiniteit tussen hen weerspiegelt. Voor de meerderheid van enzymen liggen De Km-waarden in het bereik van 10-5 tot 10-2 mollen.
lijnwever-Burk dubbel wederkerig perceel:
reclame:
voor de bepaling van De Km-waarde, de substraatverzadigingscurve (Fig. 66.2) is niet erg nauwkeurig omdat Vmax asymptotisch wordt benaderd. Door de reciproken van vergelijking (1) te nemen, wordt een rechte lijn grafische weergave verkregen.
het perceel Wever-Burk is weergegeven in Fig. 66.3. Het is veel gemakkelijker om de Km te berekenen vanaf het intercept op de x-as die is- (1 / Km). Verder is de dubbele wederkerige plot nuttig bij het begrijpen van het effect van verschillende remmingen.
Factor # 3. Effect van de temperatuur:
snelheid van een enzymreactie neemt toe met een temperatuurstijging tot een maximum en neemt vervolgens af. Een klokvormige kromme wordt meestal waargenomen (Fig. 66.4).
de optimale temperatuur voor de meeste enzymen ligt tussen 40°C-45°C. Enkele enzymen (bv. giffosfokinasen, spieradenylaatkinase) zijn echter zelfs bij 100°C actief.in het algemeen wordt, wanneer de enzymen worden blootgesteld aan een temperatuur boven 50°C, denaturatie gezien die leidt tot ontregeling van de oorspronkelijke (tertiaire) structuur van het eiwit en de actieve plaats. De meerderheid van de enzymen wordt inactief bij hogere temperatuur (boven 70°C).
Factor # 4. Effect van pH:
verhoging van de concentratie waterstofionen (pH) beïnvloedt de enzymactiviteit aanzienlijk en normaal wordt een klokvormige kromme verkregen (Fig. 66.5). Elk enzym heeft een optimale pH waarbij de snelheid maximaal is.
de meeste enzymen van hogere organismen vertonen een optimale activiteit rond de neutrale pH (6-8). Er zijn echter vele uitzonderingen zoals pepsine (1-2), zure fosfatase (4-5) en alkalische fosfatase (10-11) voor optimale pH.
Factor # 5. Effect van Productconcentratie:
de accumulatie van reactieproducten vermindert in het algemeen de enzymsnelheid. Voor bepaalde enzymen combineren de producten met de actieve plaats van het enzym en vormen ze een los complex en remmen zo de enzymactiviteit. In het levende systeem wordt dit type remming over het algemeen voorkomen door een snelle verwijdering van producten gevormd.
Factor # 6. Effect van activatoren:
sommige enzymen vereisen bepaalde anorganische metalen kationen zoals Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+ enz. voor hun optimale activiteit. In zeldzame gevallen zijn anionen ook nodig voor enzymactiviteit, bijvoorbeeld chloride– ion (CI -) voor amylase.